КАЛЬМОДУЛИН, Са2+-связывающий белокэукариот (все организмы, за исключением бактерий и синезеленых водорослей). У всех позвоночных молекула кальмодулина состоит из 148 аминокислотных остатков (первичная структура этого белка у большинства из них одинакова). Кальмодулин из др. источников отличаются на 12-14 аминокислотных остатков. Ок. 30-40% аминокислотных последовательностей у кальмодулина и др. Са2+-связывающих белков (парвальбуминов, тропонина С, белка S 100) идентичны. У кальмодулина животных отсутствуют остатки цистеина и триптофана, высоко содержание остатков аспарагиновой (16 остатков) и глутаминовой (22 остатка) к-т, в положении 115 находится необычный для белков остаток e-N-триметиллизина (метилат e-N-диметиллизина). Кальмодулин выдерживает кратковременное кипячение в воде и длит. хранение в р-рах детергентов без потери биол. активности.
Содержится кальмодулин во всех тканях животных в концентрации 10-6-10-5 М. В процессе онтогенеза (развития особи) содержание кальмодулина снижается, а при вирусной трансформацииклеток его концентрация повышается в неск. раз. Локализуется преим. в цитоплазме, однако при изменении функционального состояния клеток может обратимо связываться с мембранами.
В составе кальмодулина находятся 4 Са-связывающих участка: два участка высокого сродства и два - низкого. Считается, что при действии на клетку нервных импульсов или нек-рых гормоновконцентрация Са в цитоплазме повышается, в результате чего происходит связывание Са2+ с кальмодулином. Насыщение ионами Са двух или четырех участков приводит к изменению конформации кальмодулина (в 2 раза повышается кол-во а-спиралей, изменяются спектры поглощения и флуоресценции, электрофоретич. подвижность, устойчивость к протеолитич. расщеплению).
После связывания Са2+ кальмодулин приобретает высокое сродство к белкам-мишеням, присоединяется к ним и тем самым изменяет их регуляторную или каталитич. активность. При связывании с кальмодулином др. двухвалентных катионов подобные конформационные и биол. эффекты не проявляются. Снижение в клеткеконцентрации Са2+ приводит к элиминированию Са2+ из кальмодулина, в результате чего комплекс между кальмодулином и белками-мишенями распадается.
Осн. ф-ция кальмодулина - активация мн. ферментов: аденилатциклазы, фосфодиэстеразы циклич. нуклеотидов, киназы фосфорилаз и легких цепей миозина (киназы - ферменты, катализирующие перенос фосфорилъной группы с АТФ на субстрат), Са2+-зависимой протеинкиназыцитоплазмы и мембран, фосфолипазы А2 и др. Благодаря этому он влияет на гликогенолиз и липолиз, секрецию нейромедиаторов, адренергич. передачу регуляторного сигнала, изменяет функциональные св-ва рецепторов, ускоряет активный транспорт Са2+ в сердце и мозге, препятствует гуанозинтрифосфатзависимой полимеризации тубулина (белок, из к-рого состоят жгутики и реснички клеток животных и растений), влияет на скорость деленияклеток.
=== Исп. литература для статьи «КАЛЬМОДУЛИН»: Ленинджер А., Основы биохимии, пер. с англ., т. 3, М„ 1985, с. 794-807; "В мире науки", 1986, №1, с. 28-38; Wai Yiu Cheung, "Scientific American", 1982, v. 246, № 6, p. 62-81; Kincaid R. [a.o.], "J. Biol. Chem.", 1982, № 257, № 8, p. 10638. , В. А. Ткaчук.