Гемоглобин — красный железосодержащий пигмент, обратимо связывающий кислород и обеспечивающий его транспорт, имеется у многих беспозвоночных животных и почти у всех позвоночных. Молекула гемоглобина представляет собой тетрамер, состоящий из четырёх полипептидных цепей, к каждой из которых присоединён гем.
Гемоглобин играет ключевую роль в дыхательной функции организма, обеспечивая перенос кислорода из лёгких в ткани и углекислого газа из тканей в лёгкие. Этот процесс осуществляется за счёт обратимого связывания кислорода с гемоглобином в лёгких и высвобождения его в тканях, где он необходим для клеточного дыхания.
Известно свыше 350 различных аминокислотных замен в молекуле гемоглобина человека, в той или иной степени приводящих к изменениям его функций. Эти замены могут влиять на сродство гемоглобина к кислороду, его стабильность и способность выполнять свои функции.
Как правило, замены аминокислот, которые в молекуле гемоглобина обращены наружу, меньше влияют на его функции, чем замены во внутренних доменах молекулы и участках присоединения гема. Это связано с тем, что внешние участки молекулы гемоглобина участвуют в его взаимодействии с другими белками и лигандами, а внутренние — в стабилизации его структуры и обеспечении функциональных свойств.
У человека (а также у некоторых приматов, парнокопытных млекопитающих и др.) до рождения гемоглобин представлен особой формой — фетальным гемоглобином. Фетальный гемоглобин имеет более высокое сродство к кислороду, чем гемоглобин взрослых, что позволяет эффективно обеспечивать плод кислородом в условиях низкого парциального давления кислорода в материнской крови.
Список использованной научной литературы: