ГЛУТАМИЛТРАНСФЕРАЗА [(5-глутамил)пептид : аминокислота 5-глутамилтрансфераза], фермент класса транс-фераз, катализирующий перенос остатка глутаминовой к-ты на какой-либо акцептор:

где R-остаток аминокислоты, пептида или группа ОН; А-акцептор остатка глутаминовой к-ты (гл. обр. кодируемаяаминокислота, а также нек-рые дипептиды, Н₂О, NH₂OH). Специфичность глутамилтрансферазы к акцепторам значительно варьирует у разл. организмов. У млекопитающих наиб. сродством к ферменту обладают глицилглицин, L-цистин, L-глутамин и L-метионин. К пролину глутамилтрансфераза абсолютно неспецифична.

В организме глутамилтрансфераза ответствен за биосинтезглутамилпеп-тидов и, возможно, за их перенос через клеточную мембрану в т. наз.глутамильном цикле. Он также участвует в деградации глутатиона (больные с врожденной недостаточностью глутамилтрансферазы обнаруживают глутатионемию и глутатионурию) и играет роль в реакциях детоксикации.

Глутамилтрансфераза-гликопротеид. Существует в двух формах (мол. м. 200 тыс. и 68-92 тыс.), молекулы к-рых состоят из двух субъединиц. На одной из них (с меньшей мол. массой) расположенглутамилсвязывающий участок, другая участвует в связывании фермента с мембранами клетки. Оптим. каталитич. активность глутамилтрансферазы проявляется обычно при рН 8,2, при переносе остатка глутаминовой к-ты на Н₂О - ниже рН 7.

Глутамилтрансфераза может ингибироваться необратимо, напр. 6-диазо-5-окco-L-норлейцином, и обратимо, напр. серином в присут. солей борной к-ты,глутамилгидразонамикетокислот и глутамилфенилгидразидами. Представители двух последних групп в-в ингибируют глутамилтрансферазу по конкурентному механизму (т.е. вытесняют субстрат из фермент-субстратного комплекса).

Глутамилтрансфераза содержится в тканях животных (гл. обр. в почках) и растений. В пределах одного класса животных она иммунологически однородна и отличается только составом небелковой компоненты. При нек-рых заболеваниях печени и поджелудочной железы активность глутамилтрансферазы в сыворотке крови повышается, что используется в диагностич. целях.

===
Исп. литература: Горленко В. А., Филиппович Ю. Б., "Успехи современной биологии", 1979, т. 88, в. 3 (6), с. 367-86; Tate S. S., Meister A., "Molecular and Cellular Biochemistry", 1981, v. 39, p. 357-68. В. А. Горленко.