АЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗЫ, ферменты класса оксидоредуктаз, катализирующие окисление альдегидов до к-т. Различают альдегиддегидрогеназы, использующие в качестве кофермента только никотинамидадениндинуклеотид, только никотинамидадениндинуклеотидфосфат или любой из этих ко-ферментов.
Молекулы альдегиддегидрогеназ состоят из 4 одинаковых субъединиц с мол. м. 62,5 тыс. Фермент из печени лошади существует в виде двух форм (изоферментов) с рI 5 и 6, выделенных соотв. из митохондрий и цитоплазмы. Фермент с рI 5 активируется ионами Mg2+, Са2+ и Мn2+, тогда как фермент с р/ 6 этими ионами ингибируется. Первичная структура альдегиддегидрогеназ полностью не установлена. Известна аминокислотная последовательность фрагмента полипептидной цепи, содержащего функционально важный цистеиновый остаток. При рН >8,0 альдегиддегидрогеназы активируются в результате диссоциации тетрамеров на димеры. Стадия, ограничивающая скорость каталитич. процесса-гидролиз ацил-фермента RC(O)—альдегиддегидрогеназ, образующегося на промежут. стадии. Альдегиддегидрогеназы, выделенные из печени, переносят ацильный остаток на Н2О, а из микроорганизмов-на кофермент А, образующийся при этом ацил-кофермент А гидролизуется до к-ты и кофермента.
Альдегиддегидрогеназы ингибируются иодацетамидом и тетраэтилтиурамдисульфидом (тетурамом).
===
Исп. литература для статьи «АЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗЫ»: Smith L. Т., KaplanN. О., "Arch. Biochem. and Biophys.",
1980, v. 203, № 2, p. 663-75; Takahashi К., WeinerH., FilmerD. L., "Biochemistry",
1981, v. 20, № 21, p. 6225-30; Hempel J. [a.o.]. там же, 1982, v. 21, №
26, p. 6834-38. H.K. Наградова.
Страница «АЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗЫ» подготовлена по материалам химической энциклопедии.