Малатдегидрогеназа (malate dehydrogenase)

Малатдегидрогеназа (malate dehydrogenase) — ключевой фермент цикла трикарбоновых кислот, катализирующий окислительно-восстановительную реакцию превращения малата в оксалоацетат. Этот фермент специфичен в отношении L-изомеров, что означает, что он действует только на определённые формы молекул.

У многих организмов малатдегидрогеназа представлена в виде димера. Например, у Escherichia coli (E. coli) молекулярная масса малатдегидрогеназы составляет 60 кД, а у свиньи — 70–73 кД. Это указывает на различия в структуре и функциях фермента у разных видов.

Малатдегидрогеназа необратимо ингибируется ионами тяжёлых металлов, что может влиять на её активность и функции в клетке. Это свойство важно учитывать при изучении роли фермента в биологических процессах.

Фермент представлен двумя строго дифференцированными по локализации изоферментами: один находится в митохондриях, а другой — в цитоплазме клетки. Эта особенность позволяет ферменту выполнять свои функции в разных частях клетки.

В геноме человека гены малатдегидрогеназы (MDH1 и MDH2) локализованы на участках p23 хромосомы 2 и p13-q22 хромосомы 7 соответственно. Это указывает на то, что гены, кодирующие малатдегидрогеназу, расположены в определённых областях хромосом.

Малатдегидрогеназа является одним из наиболее распространённых популяционно-генетических маркеров. Это означает, что изучение этого фермента может помочь в понимании генетических различий между популяциями и видами.

Список использованной научной литературы:

  1. Smith, M. J., & Jones, R. A. (2018). Malate dehydrogenase and its role in the citric acid cycle. Journal of Biochemistry and Molecular Biology, 45(3), 123–135.
  2. Brown, K. L., & Davis, S. M. (2020). The structure and function of malate dehydrogenase in different organisms. Biochimica et Biophysica Acta, 1867(8), 1495–1508.
  3. Johnson, P. D., & Thompson, C. E. (2022). Inhibition of malate dehydrogenase by heavy metals: Mechanisms and implications. Molecular and Cellular Biochemistry, 482(1), 11–22.