Малатдегидрогеназа (malate dehydrogenase) — ключевой фермент цикла трикарбоновых кислот, катализирующий окислительно-восстановительную реакцию превращения малата в оксалоацетат. Этот фермент специфичен в отношении L-изомеров, что означает, что он действует только на определённые формы молекул.
У многих организмов малатдегидрогеназа представлена в виде димера. Например, у Escherichia coli (E. coli) молекулярная масса малатдегидрогеназы составляет 60 кД, а у свиньи — 70–73 кД. Это указывает на различия в структуре и функциях фермента у разных видов.
Малатдегидрогеназа необратимо ингибируется ионами тяжёлых металлов, что может влиять на её активность и функции в клетке. Это свойство важно учитывать при изучении роли фермента в биологических процессах.
Фермент представлен двумя строго дифференцированными по локализации изоферментами: один находится в митохондриях, а другой — в цитоплазме клетки. Эта особенность позволяет ферменту выполнять свои функции в разных частях клетки.
В геноме человека гены малатдегидрогеназы (MDH1 и MDH2) локализованы на участках p23 хромосомы 2 и p13-q22 хромосомы 7 соответственно. Это указывает на то, что гены, кодирующие малатдегидрогеназу, расположены в определённых областях хромосом.
Малатдегидрогеназа является одним из наиболее распространённых популяционно-генетических маркеров. Это означает, что изучение этого фермента может помочь в понимании генетических различий между популяциями и видами.
Список использованной научной литературы: