АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА (алкоголь : НАД оксидоредуктаза), фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий в присут. никотинамидадениндинуклеотида (НАД) окисление спиртов и ацеталей до альдегидов и кетонов. Состоит из двух (печень лошади) или четырех (дрожжи) одинаковых субъединиц с мол. м. ок. 40 тыс.; первичная структура фермента расшифрована полностью. Существует в виде нескольких отличающихся строением молекулы форм (изоферментов). Каждая субъединица построена из двух доменов, на границе к-рых находится глубокий "карман", ограниченный гидрофобными аминокислотными остатками. На его "дне" локализован атом Zn, связанный с двумя остатками цистеина и одним остатком гистидина, находящимися соотв. в положениях 46, 174 и 57 субъединицы, а также с Н2О. Последняя вовлечена в систему водородных связей, при участии к-рых происходят перенос протона при связывании НАД и поляризация субстрата в ходе катализа. Область рН, в к-рой проявляется оптим. каталитич. активность, значительно зависит от источника фермента. Последний ингибируется хелатами и солями Ag+, Hg2+ и Cu2+.
Алкогольдегидрогеназа содержится в бактериях, дрожжах, тканях растений, насекомых, рыб и млекопитающих. Изоферментный спектр алкогольдегидрогеназы печени отражает патологич. изменения в организме, что используется для диагностич. целей.
Лит.. The enzymes, 3 ed., v. II, pt. A, N. Y., 1975, p. 103-90.
H.K.
Нагридова.
===
Исп. литература для статьи «АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА»: нет данных
Страница «АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА» подготовлена по материалам химической энциклопедии.