ХОРИОНИЧЕСКИЙ ГОНАДОТРОПИН (ХГ,
хориогонадотропин), белковый гормон приматов.
ХГ - гликопротеин (мол. м. ок. 38 тыс.),
молекула к-рого состоит из двух разл. субъединиц (ХГ
и-ХГ),
нековалентно связанных друг с другом. Молекулы ХГ человека и разных видов
животных, обладая значит. гомологией, совпадают не полностью.
СубъединицаХГ
идентичнасубъединице
лютеинизирующего
гормона, фолликулостимулирующего гормона, а также
тиреотропного
гормона и включает 92 аминокислотных остатка.-ХГ,
полипептидная цепь к-рой состоит из 145 аминокислотных остатков, специфична
для данного гормона, но проявляет высокую степень структурной гомологии
(ок. 80%) с-субъединицей
лютеинизирующего гормона, отличаясь от последней удлинением С-концевого
участка полипептидной цепи на 24 аминокислотных остатка.
На углеводную часть, характеризующуюся
значит. гетерогенностью, приходится ок. 30% мол.м. ХГ. В ее состав входят
сиаловая к-та, L-фукоза, D-галактоза, D-манноза, N-ацетилглюкозамин и N-ацетилгалактозамин.ХГ
содержит две олигосахаридные цепи, присоединенные к полипептидной цепи
с помощью N-гликозидной связи между N-ацетилглюкозамином и амидной группой
двух остатков аспарагина.-ХГ
содержит 6 олигосахаридных цепей, 2 из к-рых присоединены N-гликозидной
связью по остаткам аспарагина, а 4 -О-гликозидной связью между остатками
N-ацетилгалактозамина и группой ОН остатков серина С-концевого участка
полипептидной цепи. Углеводные компоненты ХГ необходимы для соединения
субъединиц, поддержания конформации его молекулы, защищают полипептидные
цепи субъединиц от расщепления протеолитическими ферментами. Удаление
углеводных остатков приводит к значит. уменьшению периода полужизни ХГ
в организме.
Молекула ХГ сравнительно легко диссоциирует
на субъединицы, напр. при действии мочевины или пропионовой к-ты. Изолир.ХГ
и-ХГ лишены
биол. активности, но могут рекомбинировать с образованием биологически
активной молекулы ХГ.
Специфич. биол. св-ва ХГ обусловленысубъединицей.
Структурное сходство, имеющееся между-субъединицами
ХГ и лютеинизирующего гормона, проявляется близостью их биол. и иммунологич.
св-в.
ХГ вырабатывается при беременностиклеткамитрофобласта (наружный слой клеток у зародышей млекопитающих) плаценты.
Может также вырабатываться нек-рыми опухолями, родственными по происхождению
клеткам трофооласта плаценты.
В процессе биосинтеза ХГ вначале на отдельных
матричных РНК синтезируется полипептидная цепь каждой из субъединиц в виде
соответствующих молекул-предшественников с более высокой мол. массой. Синтез
и присоединение олигосахаридных цепей происходят в процессе трансляции
субъединиц и после ее завершения. Зрелые полипептидные цепи ХГ образуются
путем специфич. протеолитич. модифицирования (укорочения) белков-предшественников.
Субъединицы объединяются в одну молекулу в грубом эндоплазматич. ретикулуме.
Физиол. роль ХГ состоит в поддержании
нормального развития беременности. ХГ стимулирует продуцирование желтым
телом, образующимся в яичниках при беременности, стероидных гормоновпрогестерона
и эстрогенов, что является необходимым условием для сохранения беременности.
Кроме того, ХГ участвует в регуляции др. процессов, связанных с нормальным
протеканием беременности, в т. ч. препятствует отторжению зародыша в материнском
организме, влияя на иммунные процессы. При введении ХГ в организм человека
или животных наблюдается эффект, аналогичный действию лютеинизирующего
гормона. У небеременных женщин ХГ вызывает овуляцию в созревших фолликулах
и образование желтых тел в яичниках. У мужчин ХГ стимулирует секрециютестостерона
половыми железами.
Секреция ХГ максимальна в раннем периоде
беременности. Определение ХГ в крови или моче - основа теста на ее наличие.
ХГ выделяют из плаценты человека и животных.
Препараты ХГ для мед. применения получают из мочи беременных женщин. ХГ
используют при понижении ф-ции половых желез у мужчин и женщин, при бесплодии,
позднем половом развитии и др.
Лит.: Димитров Д. Я., Хориальный
гонадотропин человека,пер. с болт., М., 1979; Физиология эндокринной системы,
Л., 1979, с. 399; Pierce J. G., Parsons Т.F., "Ann. Rev. Biochem.", 1981,
v. 50, p. 465-95; Fiddes J.C., Talmadge K., "Recent Prog. Horm. Res.",
1984, v. 4, p. 43-78; Lustbader J. [a. o.], "J. Biol. Chem.", 1987, v.
262, № 29, p. 4204-12.
А. А. Булатов.