Цитохром с-оксидаза

Окисление цитохрома с сопровождается появлением мембранного протонного потенциала , к-рый используется клеткой для обеспечения всех видов работ, выполняемых биомембранами, и в первую очередь для синтеза АТФ. Фермент широко распространен как среди эукариот, так и среди прокариот. У эукариот фермент расположен во внутр. мембране митохондрий, у прокариот - в цитоплазматич. мембране. Цитохром c-оксидаза- сложный белок, состоящий из неск. полипептидных цепей, связанных с 4 окислит.-восстановит. центрами, 2 ионами Си²⁺ и 2 гемами а (см. ф-лу).

Мол. масса фермента (напр., цитохром c-оксидаза из сердца быка) составляет от 180 до 200 тыс. Цитохром c-оксидаза обычно существует в димерной форме и прочно ассоциирована с молекулами фосфолипидов мембран и ПАВ, использованных при ее выделении. Цитохром c-оксидаза имеет характерный спектр поглощения; нм (-10^-3): восстановленная форма 443 (107), 603 (23,2); окисленная форма -421 (82), 598 (11).

Модель структурной н функциональной организации полипептидов в цитохромоксидазе из печени крысы. Римскими цифрами и буквами обозначены отдельные субъединицы фермента.
Цитохром c-оксидаза- мембранный фермент. с-Домен фермента выступает из плоскости мембраны с цитоплазматич. стороны на 0,50-0,55 нм; с матричной стороны выступают на 0,15-0,25 нм два домена, к-рые состоят из спирализованных участков полипептидных цепей и включают 8-12 и 5-8 спиралей, соотв.
Цитохром с взаимод. с цитохром c-оксидазой, связываясь с субъединицей П. Цепочка, по к-рой электроны передаются к кислороду, м. б. представлена схемой: Цитохром сСu_АГем а Гем а₃-Сu_В + О₂. Перенос электрона сопровождается трансмембранным переносом двух протонов из матрикса в цитозольное пространство и появлением. Такой механизм позволяет отнести цитохром c-оксидазу к мембранным протонным насосам.
Для выделения цитохром c-оксидазы из митохондрий или субмитохондриальных частиц используют ПАВ, чаще всего холат или дезоксихолат натрия. Обычно чистоту цитохром c-оксидазы выражают через отношение содержания гема а к кол-ву белка. Для препаратов фермента, выделенных разл. способами, этот показатель составляет 8-14 нмоль/мг. Определить точное значение этой величины пока невозможно из-за отсутствия надежных данных о числе субъединиц, действительно необходимых для функционирования фермента.
Важная характеристика цитохром c-оксидазы - ферментативная активность, к-рая определяется спектрофотометрически (по уменьшению поглощения ферроцитохрома с) либо полярографически (по изменению концентрации О₂ в среде); она может достигать 400 моль цитохрома с на моль цитохром c-оксидазы в секунду. Активность фермента сильно зависит от кол-ва липидов в препарате. При тщательном удалении липидов ферментативная активность резко снижается, но после добавления липидов частично восстанавливается.
Цитохром c-оксидаза необходима для обеспечения жизнедеятельности всех эукариотич. и нек-рых прокариотич. клеток. Нарушение биосинтеза цитохром c-оксидазы в клетках человека приводит к их гибели. Структурные и функциональные изменения фермента являются причиной серьезных заболеваний.

Лит.: Филатов И. А. [и др.], "Биоорг. химия", 1988, т. 14, № 6, с. 725-45; Wikstrom М., Кrаb К., Saraste M., Cytochrome oxidase. A synthesis, L., 1981.

М. А. Кулиш.

• ЦИТОХРОМЫ - химическая энциклопедия
• Цитохром - биохимический справочник