МИОЗИН

МИОЗИН (от греч. mys, род. падеж myos-мышца), белок сократит. волокон мышц. Его содержание в мышцах ок. 40% от массы всех белков (в др. тканях и клетках 1-2%). Молекула миозина представляет собой длинный фибриллярный стержень (хвост), несущий на одном конце две глобулярные головки (рис. 1). Длина хвоста ок. 160 нм, диаметр 3 нм.

3018-6.jpg

Рис. 1. Схема молекулы миозина: 1-фибриллярный стержень; 2-головки.

Головки имеют грушевидную форму: длина их составляет ок. 20 нм, а толщина-9,5 нм на конце и 5,5 нм в месте прикрепления к стержневой части. Последняя состоит из двух полипептидных цепей с мол. м. ок. 200 тыс. у каждой (т.наз. тяжелые цепи), закрученные спирально одна вокруг другой. В области головок с тяжелыми цепями ассоциированы легкие цепи-субъединицы с мол.м. ок. 20 тыс.; на каждую головку приходится две легкие цепи. Мол.м. всей молекулы составляет ок. 480 тыс.

При расщеплении миозина кратковременным действием трипсина образуются два фрагмента, к-рые наз. легким и тяжелым меромиозинами (обозначаются соотв. LMM и НММ). LMM представляет собой фрагмент стержневой части молекулы миозина длиной ок. 80 нм и с мол.м. 150 тыс. НММ содержит головку миозина и часть хвоста, его длина 60-70 нм, мол. м. ок. 340 тыс. При действии папаином или при длит. воздействии трипсина от молекулы миозина отщепляются головки (т. наз. субфрагменты 1, или S1 с мол. м. 120 тыс. Стержневой фрагмент НММ, к-рый отщепляется при действии папаина, наз. субфрагментом 2 (S2).

N-Концевые части тяжелых цепей миозина располагаются в головках. Особенность аминокислотного состава тяжелых цепей - наличие остатков метилир. аминокислот: 3-метил-гистидина, N6-моно- и N6-триметиллизина. Содержание a-спиралей в головках и хвосте молекулы составляет соотв. 33 и 94%. Тяжелые цепи имеют два гибких "шарнирных" участка: один в основании головки, другой на расстоянии 43 нм от первого.