ФУМАРАТ-ГИДРАТАЗА

ФУМАРАТ-ГИДРАТАЗА (фумараза, L-малат-гидро-лиаза), фермент класса лиаз, катализирующий обратимое присоединение воды к дианиону фумаровой к-ты с образованием малата - дианиона яблочной к-ты:

5042-15.jpg

Фумарат-гидратаза получена в кристаллич. виде из сердца свиньи. Молекула ее состоит из 4 одинаковых субъединиц мол. м. 48,5 тыс., каждая из к-рых в отдельности каталитич. активностью не обладает. Оптим. каталитич. активность при рН 7,0-9,0 не требует кофакторов и сильно зависит от природы и концентрации присутствующих анионов. Фумарат-гидратаза необратимо инакти-вируется модификаторами цистеиновых остатков, специфич. конкурентный ингибитор - пиромеллитовая к-та. Определены первичные структуры фумарат-гидратазы человека, крысы, дрожжей и бактерий В. subtilis, гомологичные фумарат-гидратазе свиньи. Дрожжи и млекопитающие содержат два структурно близких изофер-мента (митохондриальный и цитоплазматич.).

Протекание р-ции слева направо в тканях млекопитающих и др. аэробных организмах - необходимый этап трикарбоно-вых кислот цикла. У анаэробных организмов обратная р-ция служит источником фумарата - конечного акцептора электронов в окислит.-восстановит. р-циях.

В кишечной палочке (E. coli) найдено 3 гена, кодирующих фумарат-гидратазу, типа А, В и С. Фумарат-гидратаза С гомологична ферменту млекопитающих, фумарат-гидратаза А - гомодимер с мол. м. 120 тыс., содержит железо-серный кластер Fe4S4, участвующий в катализе, фумарат-гидратаза А быстро инактивируется кислородом и др. окислителями.

Лит.: Hill R.L., Teipel J. W., в кн.: The enzymes, 3 ed., v. 5, N. Y., 1971, p. 539-71; Flint D. H., Emptage M.H., Guest J. R., "Biochemistry", v. 31, 1992, p. 10331-337. А. Д. Виноградов.

Плохо отображается? Напишите ниже или на почту