ЛИАЗЫ, класс ферментов, катализирующих р-ции, в результате к-рых происходит разрыв связи С—С, С—О, С—N или др., сопровождающийся образованием двойных связей, а также обратные р-ции - присоединения по двойным связям. Разрыв связи в этих р-циях не сопряжен с гидролизом или с окислит.-восстановит. превращениями. В тех случаях, когда преобладающей является р-ция присоединения, ферменты наз. синтазами (в отличие от синтетаз; см. Лигазы). Подклассы лиаз сформированы по типу расщепляемой связи, подподклассы - по природе элиминируемой в результате р-ции молекулы (СО2, Н2О или др.).
Углерод-углерод лиазы катализируют расщепление связи С—С. В этот подкласс входит обширная группа карбокси-лиаз, катализирующих р-цию декарбоксилирования с элиминированием СО2, напр. оксалоацетатдекарбоксилаза, фосфоенолпируват-карбоксикиназа. Для мн. карбокси-лиаз кофакторы, принимающие участие в
электроф. катализедекарбоксилирования, - тиаминдифосфат и пиридоксаль-5'-фосфат (см. соотв. Тиамин и Витамин B6). Карбокси-лиазы играют важную роль во мн. превращениях в-в, напр. в процессах гниения. Альдегид-лиазы, или алъдолазы, катализируют альдольную конденсацию и обратную ей р-цию. Эти ферменты играют важную роль в обмене углеводов. Лиазы кетокислот (напр., изоцитрат-лиаза) катализируют гл. обр. синтез ди- и трикарбоновых к-т из двух и более фрагментов. Мн. из них играют важную роль в цикле трикарбоновых к-т и в глиоксилатном цикле.
Углерод-кислород лиазы катализируют р.-ции, протекающие с расщеплением связи С—О. В этот подкласс входит группа гидро-лиаз, напр. фумарат-гидратаза и энолаза, катализирующие соотв. обратимые р-ции гидратации фумаровой к-ты с образованием яблочной к-ты и фосфоенолпировиноградной к-ты с образованием 2-фосфо-D-глицерина. Ферменты этой группы с кофактором пиридоксаль-5'-фосфатом катализируют элиминирование a- и b-заместителей L-аминокислот и замещение b-заместителей. Так, L-сериндегидратаза катализирует превращ. L-серина (с участием Н2О) в пировиноградную к-ту, NH3 и Н2О; пиразолилаланин-синтаза - образование из L-серина и пиразола производного аланина, у к-рого атом Н в b-положении замещен на остаток 1-пиразолила. Ферменты этой группы катализируют также распад полисахаридов путем р-ции элиминирования, напр. алъгинат-лиаза деполимеризирует альгиновые к-ты с элиминированием остатков D4,5-D-мануроновой к-ты.
Углерод-азот лиазы катализируют расщепление связи С—N. Аммиак-лиазы, напр. аспартат - аммиак-лиаза, осуществляют дезаминированис аминокислот, ведущее к образованию ненасыщ. соединений. Амидин-лиазы, наоборот, катализируют аминирование, к-рое осуществляется взаимод. ненасыщ. к-ты с аминокислотой, напр. аргинина с фумаровой (фермент - аргининосукцинат-лиаза).
Углерод-сера лиазы катализируют расщепление связи С—S. У большинства ферментовкофермент - пиридоксаль-5'-фосфат. Эти лиазы (напр., цистатионин-g-лиаза) играют существ. роль в метаболизмесеросодержащих аминокислот.
Фосфор-кислород лиазы катализируют отщепление пирофосфорной к-ты от нуклеозидтрифосфатов. Сюда входят нуклеотидил-циклазы - аденилатциклаза и гуанилатциклаза. Ферменты важны для регуляции клеточной активности.
Существует еще неск. подклассов лиаз , к-рые представлены небольшим кол-вом ферментов. Сюда можно отнести углерод - галоген лиазы (напр., ДДТ-дихлоргидраза), феррохелатазу, катализирующую присоединение ионов Fe к молекулегема, и др.
=== Исп. литература для статьи «ЛИАЗЫ»: Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, М., 1982, с. 325-29; Северин Е. С, Кочеткова М. Н., Роль фосфорилнрования в регуляция клеточной активности, М., 1985; Braunstein A. Е., Gorуachenkova Е. V., в сб.: Advances in enzymology and related areas of molecular biology, v. 56, N. Y., 1984, p. 1-89. Э. А. Tолоса, А. Г. Габибов.