Ферменты: общие сведения
Ферменты являются
биокатализаторами, т.е. веществами биологического происхождения,
ускоряющими химические реакции (см. с. 30). Организованная последовательность
процессов обмена веществ возможна при условии, что каждая клетка обеспечена
собственным генетически заданным набором ферментов. Только при этом условии
осуществляется согласованная последовательность реакции (метаболический
путь, см. с. 114). Ферменты принимают участие также в регуляции многих
метаболических процессов, обеспечивая тем самым соответствие обмена веществ
измененным условиям (см. с. 116). Почти все ферменты являются белками.
Известны также каталитически активные нуклеиновые кислоты —
«рибозимы» (см. сс. 242, 248).
А. Ферментативная активность
Каталитическое действие фермента, т. е. его активность,
определяют в стандартных условиях по увеличению скорости (фиолетовый
цвет на схеме) каталитической реакции (оранжевый цвет) по сравнению с некаталитической
(желтый цвет). Обычно скорость реакции указывают как изменение концентрации
субстрата или продукта за единицу времени (моль/(л·с)) (см. с. 28).
Так как каталитическая активность не зависит от объема раствора, в котором протекает
реакция, активность фермента выражают в каталах; 1 кат — это количество
фермента, которое превращает 1 моль субстрата за 1 с. Другой единицей активности
является международная единица (E) — количество фермента, превращающего
1 мкмоль субстрата в 1 мин (1 E = 16,7 нкат).
Б. Реакционная и субстратная
специфичность
Действие большинства ферментов высоко специфично.
Понятие специфичности относится не только к типам каталитических реакций (реакционная
специфичность), но и к природе соединений - субстратов (субстратная специфичность).
В качестве примера на схеме приведены ферменты, расщепляющие химическую связь.
Высокоспецифичные ферменты (тип А — верхняя строка таблицы)
катализируют расщепление только одного типа связи в субстратах определенной
структуры. Ферменты типа Б (средняя строка) обладают
ограниченной реакционной специфичностью, но широкой субстратной специфичностью.
Ферменты типа В (с низкой реакционной и низкой субстратной специфичностями;
нижняя строка) встречаются редко.
В. Классы ферментов
На сегодняшний день известно примерно 2000 различных ферментов.
Разработанная система классификации учитывает реакционную и субстратную специфичности
ферментов. Все ферменты включены в «Каталог ферментов» под своим классификационным
номером (КФ), состоящим из четырех цифр. Первая цифра указывает на принадлежность
к одному из шести главных классов. Следующие две определяют подкласс
и подподкласс, а последняя цифра — номер фермента в данном подподклассе. Например,
лактатдегидрогеназа (см. сс. 102-105)
имеет номер КФ 1.1.1.27 (класс 1, оксидоредуктазы; подкласс 1.1, донор
электрона — СН-ОН; подподкласс 1.1.1, акцептор — НАДФ+.)
В каждом из шести главных классов объединены ферменты, обладающие
одинаковой реакционной специфичностью. Оксидоредуктазы (класс 1) катализируют
окислительно-восстановительные реакции. Трансферазы (класс 2) переносят
ту или иную функциональную группу от одного субстрата на другой. Для оксидоредуктаз
и трансфераз необходим общий кофермент (см. сс. 108 и
сл.). Гидролазы (класс 3) также участвуют в переносе групп, однако акцептором
здесь всегда является молекула воды. Лиазы (класс 4, называемые иногда
«синтазами») катализируют расщепление или образование химических соединений,
при этом образуются или исчезают двойные связи. Изомеразы (класс 5) перемещают
группы в пределах молекулы без изменение общей формулы субстрата. Лигазы
(«синтазы», класс 6) катализируют энергозависимые реакции присоединения
и поэтому их действие Сопряжено с гидролизом нуклеозидтрифосфата (чаще всего
АТФ).
Как правило, кроме названия фермента принято указывать его
классификационный номер. В списке ферментов, приведенном в конце книги (см.
сс. 408 и сл.), все ферменты приведены с классификационными
номерами.