ПАПАИН, фермент класса
гидролаз, катализирующий гидролиз внутр. пептидных связей у белков и пептидов,
а также концевые связи C(O)-NH2, C(O)-OR и C(O)-SR этих соединений.
В ряде случаев катализирует также переносацильных
остатков (образующихся после гидролиза пепти-да) и переэтерификацию концевых
эфирных групп.
Папаин выделен в кристаллич.
виде из сока дынного дерева, или папайи (Carica papaya). Молекула состоит из
212 аминокислотных остатков (мол. м. 23406). Ее первичная и пространств. структуры
установлены. Содержит три связи S—S и одну группу SH. Оптимальную каталитич.
активность фермент проявляет при рН 6; рI 8,75.
С наиб. скоростью папаин катализирует
гидролиз пептидных связей, образованных остатками аргинина и лизина, с меньшей
- образованных остатками гистидина и глутаминовой к-ты. Связи, образованные
остатком тирозина и др. аминокислот, расщепляются медленно. Гидролиз всех субстратов
происходит в одном активном центре (включает остатки цистеина и гистидина),
в к-ром зона связывания субстрата имеет протяженность, соответствующую 7 аминокислотным
остаткам. Остаток цистеина активного центра избирательно взаимод. с амидом иодуксусной
к-ты, n-толуолсульфофто-ридом, иод-, бром- и хлоруксусной к-тами, b-иодпропионо-вой
к-той и ее амидом; 1,3-дибромацетон алкилирует остатки цистеина и гистидина.
Ингибиторы фермента - нек-рые пептиды, содержащие на конце группы C=O, окислители
и ионы тяжелых металлов; активаторы - меркаптаны и др. восстановители.
Папаин применяют для обработки
кож, мягчения мяса, осветления напитков, а также как лек. ср-во в составе препарата
лекозим, применяемого в ортопедии, нейрохирургии и офтальмологии.
Лит.: Антонов В.
К., Химия протеолиза, M., 1983, с. 52 54, 133-34, 268; Light А. [а.о.], "Proc.
Nat. Acad. Sci. USA", 1964, v. 52, № 5, p. 1276-83; G laze г А.,
Smith E., в кн.: The enzymes, 3 ed., v. 3, ed. by P.O. Boyer, N. Y.-L.,
1971, p. 502-46. Ю. В. Капитанников.