ПЕПСИН, фермент
класса гидролаз, катализирующий гидролиз белков и пептидов. Мол. масса пепсина свиньи
ок. 35 тыс. (фермент выделен в кристаллич. состоянии); молекула состоит из полипептидной
цепи, содержащей 327 аминокислотных остатков, и одного остатка фосфорной к-ты,
образующего фосфоэфирную связь с гидроксильной группой остатка серина в положении
68 (отщепление фосфатной группы не сказывается на ферментативных св-вах пепсина).
Размеры молекулы 5,5·4,5·3,2 нм; она состоит из двух частей (доменов), между
к-рыми находится область активного центра фермента, включающая два каталитически
важных остатка аспарагиновой к-ты (в положениях 32 и 215).
Содержится пепсин в желудочном
соке млекопитающих, птиц, рептилий и рыб. Образуется гл. обр. в клетках желез
слизистой желудка в виде неактивного предшественника-пепсиногена, к-рый после
отщепления пептида, состоящего из 44 аминокислотных остатков, превращ. в активный
фермент. Пепсин наиб. устойчив при рН 5, при рН выше 6 происходит его быстрая и
необратимая инактивация. Оптим. ката-литич. активность при гидролизе белков-при
рН ок. 2, низкомол. субстратов - при рН 3,5; рI 2,08 (для дефосфо-рилир.
белка).
Пепсин участвует в переваривании
белков в желудочно-кишечном тракте. При гидролизе белков и полипептидов обладает
достаточно широкой специфичностью. Расщепляет практически все белки растит.
и животного происхождения за исключением протаминов (глобулярные белки) и керати-нов.
Гидролизует синтетич. низкомол. пептидные субстраты, а также депсипептиды, проявляя
специфичность к гидрофобным аминокислотам.
Ингибируется пепсин эпоксидами
[напр., 1,2-эпокси-3-(n-нитрофенокси)пропаном] и диазосоединениями (напр.,
метиловым эфиром N-диазоацетилнорлейцина) в присут. ионов Cu2 +
. Эти ингибиторы избирательно реагируют с карбоксильной группой остатка аспарагиновой
к-ты в положении 32
или 215. Сильный ингибитор пепсина пепстатин (пентапептид, продуцируемый штаммом
Streptomyces).
Пепсин применяют как лек. ср-во
при расстройствах пищеварения, вызванных секреторной недостаточностью желудка,
а также в сыроделии и при определении первичной структуры белков. Определение
уровня пепсина в организме используют для диагностирования нек-рых заболеваний желудочно-кишечного
тракта.
Лит. Антонов В.К.,
Химия протеолиза, M., 1983; BarrettA.J.. McDonaldJ K., Mammalian proteases.
A glossary and bibliography, v. 1, L, 1980.
Л.Д.Румш