СУБТИЛИЗИНЫ, ферменты
класса гидролаз, катализирующие гидролиз белков и пептидов, а также сложных
эфиров и амидов N-защищенных аминокислот.
Субтилизины обладают широкой специфичностью
по отношению к аминокислотам, образующим пептидную связь. Продуцируются Bacillus
subtilis и родственными бактериями. Известны два осн. типа субтилизинов -Carlsberg (мол.
м. 27277, рI 9,4) и BPN', или субтилизин Nоvo (мол. м. 27 537,
р/ 7,8). Молекулы этих субтилизинов состоят из одной полипептидной цепи с N-концевым остатком
аланина, не содержат остатков цистеина и цистина; гомология по первичной структуре
в этих двух типах субтилизинов составляет ок. 70%. По типу активного центра субтилизины относятся
к группе серин-гистидиновых гидролаз. Известен субтилизин-подобный фермент, состоящий
из неск. субъединиц, с мол. м/ 166 тыс.
Субтилизины стабильны при рН 5,3-6,5,
автолизуются при рН > 8, быстро теряют активность при рН < 5; стабилизируются
солями Са2+. Субтилизин ВPN' катализирует гидролиз белков
и пептидов с макс. скоростью при рН 7-8, субтилизин Carlsberg-при рН 10-11. Оба фермента
катализируют гидролиз сложных эфиров и амидов аминокислот с макс. скоростью
при рН ок. 7. Субтилизины ингибируются диизопропилфторфосфатом, борорг. к-тами и др.
Субтилизины используют как добавки
к синтетическим моющим ср-вам, а также для определения первичной структуры белков.
Лит.: Ottesen М.,
Svendsen I.,"Meth. Enzym.". 1970, v. 19, p. 199-215; Markland
F.S., Smith E.L., The Enzymes, Sed., v. 3,N. Y.-L., 1971, p. 561-608.
Т. В. Романова.