Белки плазмы крови
Основную массу растворимых нелетучих
веществ плазмы крови образуют белки. Их концентрация лежит в пределах 60-80 г/л;
они составляют примерно 4% всех белков организма.
В плазме крови человека содержится около
100 различных белков. По подвижности при электрофорезе (см. ниже) их можно грубо
разделить на пять фракций: альбумин, α1-, α2-,
β- и γ-глобулины. Разделение на альбумин и глобулин первоначально
основывалось на различии в растворимости: альбумины растворимы в чистой воде, а
глобулины — только в присутствии солей.
В количественном отношении среди белков
плазмы наиболее представлен альбумин (около 45 г/л), который играет
существенную роль в поддержании коллоидно-осмотического давления в крови и
служит для организма важным резервом аминокислот. Альбумин обладает способностью
связывать липофильные вещества, вследствие чего он может функционировать в
качестве белка-переносчика длинноцепочечных жирных кислот, билирубина,
лекарственных веществ, некоторых стероидных гормонов и витаминов. Кроме того,
альбумин связывает ионы Са2+ и Mg2+.
К альбуминовой фракции принадлежит также
транстиретин (преальбумин), который вместе с тироксинсвязывающим глобулином
[ТСГл (TBG)] и альбумином транспортирует гормон тироксин и его метаболит
иодтиронин.
В таблице приведены другие свойства важных глобулинов
плазмы крови. Эти белки участвуют в транспорте липидов (см. рис. 273),
гормонов, витаминов и ионов металлов, они образуют важные компоненты системы
свертывания крови (см. рис. 283); фракция γ-глобулинов
содержит антитела иммунной системы (см. рис. 289).
Образование и разрушение.
Большинство белков плазмы синтезируется в клетках печени. Исключение составляют
иммуноглобулины, которые продуцируются плазматическими клетками иммунной системы
(см. рис. 287), и пептидные гормоны, секретируемые клетками эндокринных желез (см.
рис. 371).
Кроме альбумина почти все белки плазмы
являются гликопротеинами. Они включают олигосахариды, присоединенные к
аминокислотным остаткам N- и О-гликозидными связями (см. с. 50). В качестве
концевого остатка углеводной цепи часто выступает N-ацетилнейраминовая кислота
(сиаловая кислота, см. с. 44). Если эта группа отщепляется нейраминидазой,
ферментом находящимся в стенках кровеносных сосудов, на поверхности белка
оказываются концевые остатки галактозы. Остатки галактозы
асиалогликопротеинов (т. е. десиалированных белков) узнаются и
связываются рецепторами галактозы на гепатоцитах. В печени эти «состарившиеся»
белки плазмы удаляются путем эндоцитоза. Таким образом, олигосахариды на
поверхности белка определяют время жизни белков плазмы, полупериод выведения
(биохимический полупериод) которых составляет от нескольких дней до нескольких
недель (см. рис. 179).
В здоровом организме концентрация белков
плазмы поддерживается на постоянном уровне. Однако их концентрация изменяется
при заболевании органов, участвующих в синтезе и катаболизме этих белков.
Повреждение тканей посредством цитокинов (см. рис. 379) увеличивает образование
белков острой фазы, к которым принадлежат С-реактивный белок,
гаптоглобин, фибриноген, компонент С-З комплемента и некоторые
другие.
Б. Электрофорез
Белки и другие заряженные макромолекулы
можно разделять методами электрофореза (см. с. 84). Среди различных
электрофоретических методов наиболее простым является электрофорез на
носителе, особенно на ацетилцеллюлозной пленке. При этом сывороточные белки,
которые из-за наличия избыточного отрицательного заряда движутся к аноду,
разделяются на пять вышеупомянутых фракций. После разделения белки можно
окрашивать с помощью красителей и денситометрически оценивать количества белков
в полученных окрашенных полосах.
При определенных заболеваниях изменяются концентрации отдельных
белков (так называемые диспротеинемии ).